2017年公卫助理医师《生物化学》科目关于酶的知识

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　　酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂。酶也是公卫执业助理医师考试生物化学科目的知识点之一。下面是yjbys小编为大家带来的关于酶的知识，欢迎阅读。

2017年公卫助理医师《生物化学》科目关于酶的知识

　　一、酶的概念

　　酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂(biocatalyst)。

　　二、酶的作用特点

　　酶所催化的反应称为酶促反应。在酶促反应中被催化的物质称为底物，反应的生成物称为产物。酶所具有的催化能力称为酶活性。

　　与一般催化剂不同的特点。

　　1.极高的催化效率

　　2.高度的特异性

　　酶对催化的底物有高度的选择性，即一种酶只作用一种或一类化合物，催化一定的化学反应，并生成一定的产物，这种特性称为酶的特异性或专一性。有结构专一性和立体异构专一性两种类型。

　　结构专一性又分绝对专一性和相对专一性。

　　立体异构专一性指酶对底物立体构型的要求。如乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢为丙酮酸，对D-乳酸无作用;L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，对D-氨基酸无作用。

　　3.酶活性的可调节性

　　4.酶的不稳定性

　　酶主要是蛋白质，凡能使蛋白质变性的理化因素均可影响酶活性，甚至使酶完全失活。酶催化作用一般需要比较温和的条件。

　　一、酶的分子组成

　　(一)单纯酶和结合酶

　　单纯酶是仅由肽链构成的酶。如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。

　　结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白(apoenzyme)，决定酶的特异性和高效率;后者称为辅助因子(cofactor)，决定反应的种类和性质。两者结合形成的复合物称为全酶(holoenzyme)，这两部分对于催化活性都是必需的。

　　(二)酶的辅因子

　　酶的辅助因子指金属离子或小分子有机化合物(又称辅酶与辅基)。

　　1.金属离子

　　约2/3的酶含有金属离子，常见的是K+、Na+、Mg2+、Cu2+(Cu+)、Zn2+、Fe2+(Fe3+)等。金属离子的作用是多方面的：参与酶的活性中心;在酶蛋白与底物之间起桥梁作用;维持酶分子发挥催化作用所必需的构象;中和阴离子，降低反应中的静电斥力。

　　2.辅酶与辅基

　　辅酶与辅基是一些化学稳定的小分子有机物，是维生素样的物质，参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团。

　　辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析或超滤方法除去;辅基则与酶蛋白结合紧密，不能用上述方法除去。一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特异的酶，但一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多种特异性酶，以催化各种化学反应。

　　二、酶的活性部位

　　酶的活性部位(active site)是它结合底物和将底物转化为产物的区域，又称活性中心。它是由在线性多肽链中可能相隔很远的氨基酸残基形成的三维小区(为裂缝或为凹陷)。酶活性部位的基团属必需基团，有二种：一是结合基团，其作用是与底物结合，生成酶-底物复合物;二是催化基团，其作用是影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并促进底物转变成产物，也有的必需基团同时有这两种功能。还有一些化学基团位于酶的活性中心以外的部位，为维持酶活性中心的构象所必需，称为酶活性中心以外的必需基团。

　　三、酶原激活

　　没有活性的酶的前体称为“酶原”，酶原转变成酶的过程称为酶原激活。其实质是酶活性部位形成或暴露的过程。一些与消化作用有关的酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶在最初合成和分泌时，没有催化活性。胃蛋白酶原在H+作用下，自N端切下几个多肽碎片，形成酶催化所需的空间结构，转化为胃蛋白酶。胰蛋白酶原随胰液进入小肠时被肠激酶激活，自N端切除一个6肽，促使酶的构象变化，形成活性中心，转变成有活性的胰蛋白酶。

　　酶原的生物合成和酶原激活一般不在同一组织、细胞或细胞器中进行。酶原的激活具有重要的生理意义，不仅保护细胞本身不受酶的水解破坏，而且保证酶在特定的部位与环境中发挥催化作用。

　　四、同工酶、变构酶、抗体酶

　　(一)同工酶(isozymes)

　　具有不同的分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。1959年发现的第一个同工酶是乳酸脱氢酶(LDH)，它在NADH存在下，催化丙酮酸的可逆转化生成乳酸。它是一个寡聚酶，由两种不同类型的亚基组成5种分子形式：H4、H3M、H2M2、HM3、M4，它们的分子结构、理化性质和电泳行为不同，但催化同一反应，因为它们的活性部位在结构上相同或非常相似。M亚基主要存在骨骼肌和肝脏，而H亚基主要在心肌。心肌梗死的情况可通过血液LDH同工酶的类型的检测确定。

　　(二)变构酶(allosteric enzyme)

　　变构酶又称别构酶，是一类调节代谢反应的酶。一般是寡聚酶，酶分子有与底物结合的活性部位和与变构剂非共价结合的调节部位，具有变构效应。引起变构效应的物质称为变构效应剂。降低酶活性的称变构抑制剂或负效应物;反之，称为变构激活剂或正效应物。变构酶与血红蛋白一样，存在着协同效应。

　　一、酶反应速度的测量

　　反应的速率也称速度(velocity)，是以单位时间内反应物或生成物浓度的改变来表示。

　　二、酶浓度对反应速度的影响

　　当研究某一因素对酶促反应速度的影响时，体系中的其他因素保持不变，而只变动所要研究的因素。

　　当底物浓度远大于酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度的变化成正比。

　　三、底物浓度对酶反应速度的影响

　　(一)米-曼氏方程式

　　底物浓度对酶促反应速度的影响呈双曲线。当底物浓度较低时，V与[S]呈正比关系(一级反应);随着[S]的增高，V的增加逐步减慢(混合级反应);增到一定程度，V不再增加而是趋于稳定(零级反应)。

　　当[S]<< Km时，v = Vmax [S] /Km，反应速度与底物浓度成正比;当[S]>> Km 时，v≌Vmax，反应速度达到最大速度，再增加[S]也不影响V。

　　(二)Km的意义