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2017临床执业医师考试生物化学考点
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第一节 蛋白质的结构与功能
1、 蛋白质的基本机构为氨基酸,氨基酸多为L-α-氨基酸(“拉氨酸”);
唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸;
含有巯基的氨基酸——半胱氨酸
2、氨基酸的分类(第一卷P2页)
(1)非极性、疏水性氨基酸:“携带一本书、两饼干、补点水”(缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸)
(2)极性、中性氨基酸:“古天乐是陪苏三的”(谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸)
(3)酸性氨基酸:“天上的谷子是酸的”(天冬氨酸、谷氨酸)
(4)碱性氨基酸:“地上的麦乳精是咸的”(组氨酸、赖氨酸、精氨酸)
3、氨基酸结合键为肽键,肽键由-CO-OH-组成。
4、蛋白质结构:“一级排序肽键连,二级结构是一段,右手螺旋靠氢键,三级结构是亚基,亚基聚合是四级”。
(1)二级结构一圈有3.6个氨基酸,右手螺旋方向为外侧。
(2)维持三级结构的化学键是疏水键。
5、蛋白质结构与功能:一级结构是基础,二三四级是表现功能的形式。
6、蛋白质构象病:疯牛病、致死性家族性失眠症。
7、蛋白质变性:空间构象破坏,一级结构不变,因素很多。
(1)蛋白质变性特点:溶解度降低、黏度增加、易被水解。
(2)凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。
(3)蛋白质变性有可复性和不可复性两种。
第二节 核酸的结构和功能
一、核酸的基本组成单位
1、磷酸+核糖+碱基→核苷酸→核酸(核苷酸是核酸的基本单位)
2、碱基分:ATGCU(腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶)
DNA碱基:ATGC
RNA碱基:AUGC
2、 核酸中含量相对恒定的是:P。
二、DNA的结构与功能
1、碱基组成规律:A=T,G=C;A+G=T+C。
2、DNA结构:(1)一级结构:核苷酸排列顺序,即碱基排列顺序。
(2)二级结构:双螺旋,两条链平行、反向,一圈含10个碱基对。
(3)三级结构:超螺旋
3、DNA变性:DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂,碱基堆积力遭到破坏,但不涉及到其一级结构的改变(不伴共价键的断裂)。
4、增色效应:指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。分子在波长260nm的光吸收最强,蛋白质为280nm。
三、RNA结构与功能
1、mRNA
(1)作用:信使、模板、密码
(2)多为线状单链,局部形成双链。
(3)5’-端有帽子结构(“鸟无帽子”):med66_cdel帽子结构中多为m7G(7-甲基鸟苷);3’-端为多聚苷酸(polyA)尾巴,polyA增加mRNA的稳定性(“3个尾巴多稳定”)
2、tRNA
(1)作用:转运,分子量最小。
(2)tRNA的3’-端为CCA-OH:搬运的部位。
(3)tRNA的二级结构:三叶草;三级结构:倒L型。
3、rRNA
(1)作用:合成蛋白质。
(2)rRNA是最多的一类RNA,也是3类RNA中分子量最大的;rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体,核糖体蛋白为蛋白质合成场所。
第三节 酶
一、酶的催化作用
1、酶分为:单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶,清蛋白属于单纯蛋白质的酶。
2、体内结合蛋白质的酶占多数,结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成,辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合,辅基与酶蛋白结合牢固,一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合,所以酶蛋白决定酶反应特异性。
结合蛋白质酶 酶蛋白:决定酶反应特异性
辅酶:结合不牢固
辅助因子 辅基:结合牢固,由多种金属离子
3、酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的局部空间结构。
4、酶的高效催化是通过降低反应的活化能实现的。
二、辅酶的种类(第一节P26,表1-03)
口诀:1脚踢,2皇父,单波段,酶1P NAD,酶2P 多个P,辅酶A、泛酸来, VB6醛来到。
三、酶促反应动力学
1、米氏方程 V= Vmax[S]
Km+[S]
Km为反应速度一半时的[S],亦称米氏常数,Km增大,Vmax不变。
2、酶促反应的条件:PH值:一般为最适为7.4,但胃蛋白酶的最适PH为1.5,胰蛋白酶的为7.8
温 度:37—40℃
合适的底物
四、抑制剂对酶促反应的抑制作用
1、竞争性抑制:见书30页
2、酶原激活:无活性的酶原变成有活性酶的过程。
(1)盐酸可激活的酶原:胃蛋白酶原
(2)肠激酶可激活的消化酶或酶原:胰蛋白酶原
(3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原:糜蛋白酶原
(4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的
3、同工酶:催化功能相同,但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。LDH分5种。
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