生物化学与分子生物学的知识点
在日复一日的学习中，很多人都经常追着老师们要知识点吧，知识点有时候特指教科书上或考试的知识。你知道哪些知识点是真正对我们有帮助的吗？下面是小编为大家收集的生物化学与分子生物学的知识点，欢迎大家借鉴与参考，希望对大家有所帮助。
一、蛋白质的结构与功能
1.凯氏定氮法：由于体内的含氮物质以蛋白质为主，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，只要测定生物样品中的含氮量，就可推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25×100
2.蛋白质的生物学重要性（一广三多）：分布广、种类多、含量多、功能多。
3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L—?—氨基酸（Gly除外）。硒代半胱氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。
注：将氨基酸含C基团置于竖线上，H原子位于竖线右侧的为L型
4.20种L—?—氨基酸分类及其缩写、符号。
（1）非极性脂肪族氨基酸：侧链为非极性的疏水基团，水中溶解度小，等电点近中性
（2）极性中性氨基酸：侧链基团有极性，水中溶解度大，等电点近中性
（3）芳香族氨基酸：侧链含有苯环
（4）酸性氨基酸：侧链含有两个羧基，等电点低
（5）碱性氨基酸：侧链含有氨基，胍基或咪唑基，等电点高
5.脯氨酸是一种α—亚氨基酸，可以看成是α—氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个氢原子
6.半胱氨酸的巯基失去质子的倾向性较其他氨基酸大，而两个半胱氨酸巯基之间可脱氢形成二硫键
7.必需氨基酸：“甲（Met）撷（Val）来（Lys）一（Ile）本（Phe）亮（Lue）色（Trp）书（Thr）”；条件必需氨基酸：Cys、Tyr；儿童必需氨基酸：Arg、His
8.在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。pI=(pK1+pK2)/2
9.酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值；碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值。
10.含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
11.氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处，而且吸收峰值与氨基酸释放出的氨量成正比，作为氨基酸定量分析方法。
12.所谓主链骨架原子即N（氨基氮）、Cα（α—碳原子）和CO（羧基碳）3个原子依次重复排列。
13.参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元(peptideunit)
14.α—螺旋的走向是右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距约0.54nm；每个肽键的N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氨基酸残基侧链伸向外侧。如：头发的角蛋白、肌肉的肌球蛋白、血凝块的纤维蛋白。
15.β—折叠结构呈折纸状，氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方，肽链之间的.肽键N-H和C=O形成氢键。
16.β—转角常见于肽链进行180°回折的转角上，第一个残基C=O与第四个残基N—H形成氢键。第二个残基通常为脯氨酸。
17.模体（motif）：两个或两个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，又称超二级结构。有三种形式：αα、βαβ、ββ20.锌指是常见的模体例子，由1个α—螺旋和2个反向平行的β—折叠组成，N端有一对Cys，C端有一对His，在空间上形成容纳Zn2+的洞穴。
18.分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域(domain)。结构域具有相对独立的空间构象和生物学功能。
19.在分子伴侣（一类蛋白质）的辅助下，合成中的蛋白质才能折叠成正确的空间构象。
20.有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。单一的亚基一般没有生物学功能，完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证。同聚体、异聚体
21.按蛋白质组成成分将蛋白质分为单纯蛋白质和结合蛋白质（非蛋白质部分称为辅基）；按蛋白质形状将蛋白质分为纤维状蛋白质和球状蛋白质。
22.蛋白质家族（proteinfamily）：氨基酸序列相似而且空间结构与功能也十分相近的蛋白质。属于同一蛋白质家族的成员，称为同源蛋白质（homologousprotein）
23.蛋白质超家族（superfamily）：2个或2个以上的蛋白质家族之间，其氨基酸序列的相似性并不高，但含有发挥相似作用的同一模体结构。
24.蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础：
（1）一级结构是空间构象的基础；
（2）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能；（3）氨基酸序列提供重要的生物进化信息；
（4）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病。蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。
25.蛋白质的功能依赖特定空间结构
（1）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似
（2）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合
（3）蛋白质构象改变可引起疾病（蛋白质构象疾病）
26.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象。正协同效应/负协同效应
27.别构效应：寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象
28.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点pI。
29.表面电荷和水化膜是维持蛋白质胶体稳定的因素
30.蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
本质：主要发生非共价键和二硫键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
导致变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等变性的表现：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失、易被蛋白酶水解
31.若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。
32.消除蛋白质在溶液中的稳定因素后，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，称为蛋白质沉淀。
33.蛋白质的凝固作用：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，不易再溶于强酸和强碱中
34.由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
35.蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应。
36.盐析是将(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白质溶液，使表面电荷被中和以及水化膜被破坏而导致蛋白质沉淀。
37.丙酮（乙醇）沉淀蛋白质：0～4℃低温下进行；用量一般10倍于蛋白质溶液体积；沉淀后应立即分离。
38.免疫沉淀法是利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。
39.透析(dialysis)是利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
40.应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的称为超滤法。
41.蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳(elctrophoresis)
42.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS—PAGE）：大量的SDS（带大量负电荷）结合蛋白质，使所有蛋白质颗粒表面覆盖一层SDS分子，导致蛋白质分子间的电荷差异消失，泳动速率仅与颗粒大小有关；聚丙烯酰胺凝胶具有分子筛作用48.等电聚焦电泳（IFE）：在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个线性pH梯度，当蛋白质泳动到与其自身pI值相等的pH区域时，其净电荷为零而不再移动。
43.双向电泳（2—DGE）：先进行等电聚焦电泳（按pI），然后再进行SDS-PAGE（按分子大小），经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。
二、核酸的结构与功能
1.脱氧核糖—→核酸—→DNA双螺旋—→
超螺旋—→染色质—→染色体
2.核糖的C—1’原子和嘌呤的N—9或者嘧啶的N—1原子形成β—N—糖苷键，核糖和碱基处在反式构象。
3.核苷C—5’原子上的羟基可与磷酸反应，脱水后形成磷脂键，生成脱氧核苷酸。
4.脱氧核苷酸通过3’，5’磷酸二酯键的连接形成多聚核苷酸，只能从3’—OH端延长，具有5’—→3’的方向性。
5.DNA的一级结构是构成DNA自5’端到3’端脱氧核苷酸的排列顺序；DNA的二级结构是双螺旋结构；DNA的高级结构是超螺旋结构。
6.DNA双螺旋结构的特点：
（1）DNA由两条反向平行的多聚核苷酸链组成，形成右手螺旋结构；
（2）脱氧核糖与磷酸构成的骨架位于外侧，DNA表面存在大沟和小沟；
（3）DNA双链之间形成互补碱基对；
（4）碱基对的疏水作用（堆积力）和氢键共同维护DNA双螺旋结构的稳定。
7.DNA双螺旋结构是在相对湿度为92%时的结构，称为B型DNA；而在相对湿度低于75%时，DNA空间结构参数发生变化，称为A型DNA；自然界还发现一种左手螺旋的Z型DNA。
8.B型DNA双螺旋螺距为3.54nm，直径为2.37nm；每个螺旋有10.5个碱基对，每两个碱基对之间的相对旋转角度为36°，每两个相邻碱基对平面之间的垂直距离为0.34nm。
9.DNA双链可以盘绕形成超螺旋结构。正超螺旋、负超螺旋。
10.原核生物的DNA是环状的双螺旋分子。
11.染色质的基本组成单位是核小体，它是由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4等5种组蛋白共同构成。
12.DNA是遗传信息的物质基础：
（1）DNA是生物遗传信息的载体；
（2）DNA是生命遗传的物质基础；
（3）DNA是个体生命活动的信息基础；
（4）DNA具有高度稳定性，能保持遗传的相对稳定性；
（5）DNA具有高度复杂性，可以发生各种重组和突变，适应环境。
13.大部分真核细胞mRNA的5’端有一反式的7—甲基鸟嘌呤—三磷酸核苷，称为5’—帽结构。原核生物mRNA没有这种特殊的帽结构。
14.真核细胞mRNA的3’端，有一段由80至250个腺苷酸连接而成多聚腺苷
酸结构，称为多聚腺苷酸尾（poly—A）。
15.5’—帽结构和3’—poly—A共同负责mRNA从细胞核向细胞质的转运，维持mRNA的稳定性以及翻译起始的控制。
16.tRNA的3’端连接氨基酸。
17.rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体。
18.非编码RNA分为长链非编码RNA（lncRNA）和短链非编码RNA（sncRNA）。参与转录调控、翻译调控、RNA的剪切和修饰、mRNA的稳定、蛋白质的稳定和转运、染色体的形成和结构稳定。
19.催化性小RNA也称核酶，是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA。
小干扰RNA（siRNA）能以单链形式与外源基因表达的mRNA结合，并诱导其降解。微RNA（miRNA）主要通过结合mRNA而选择性调控基因的表达。
20.嘌呤和嘧啶含有共轭双键，故核酸（碱基、核苷、核苷酸）在260nm波长处有强烈紫外光吸收。
21.DNA变性：某些理化因素会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，双链解离为单链。表现为粘度降低，增色效应。
22.DNA解链过程中，更多共轭双键暴露，使DNA在260nm波长处的吸光度增加的现象称为DNA的增色效应。
23.DNA复性：变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。
24.tRNA二级结构为三叶草结构，三级结构为倒“L”型结构。其中从5’—→3’依次为DHU环、反密码子环、TΨC环。
25.碱基对之间的氢键维持DNA双螺旋横向稳定；碱基堆积力维持DNA双螺旋纵向稳定。
三、酶
1.酶是由活细胞产生的，对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
2.生物催化剂包括酶（蛋白质）、核酶（RNA）、脱氧核酶（DNA）。
3.仅含有蛋白质的酶为单纯酶；结合酶则是由酶蛋白（蛋白质部分）和辅助因子（非蛋白质部分）共同组成。酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶。
4.酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应的类型。
5.与酶蛋白结合疏松（非共价键）的辅助因子称辅酶；与酶蛋白结合紧密（共价键）的辅助因子称辅基。另一说法：有机物或金属有机物类型的辅助因子称为辅酶。
6.金属酶：金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失；金属激活酶：金属离子与酶的结合是可逆结合
7.酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域。
8.与酶活性密切相关的化学基团称为酶的必须基团，包括：
结合基团：识别与结合底物和辅酶，形成酶—底物过渡态化合物；
催化基团：催化底物发生化学反应转化为产物。
9.酶活性中心的三维结构是裂缝或凹陷，多由氨基酸残基的疏水基团组成。
10.酶活性中心外的必须基团维持酶活性中心的空间构象，又或是调节剂的结合部位。
11.酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍，比一般催化剂高107~1013。
12.一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，称为酶的特异性或专一性。
13.有的酶仅作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物，称为绝对专一性。
14.有些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构，而是依据底物分子中特定的化学键或特定的基团，因而可以作用于含有相同化学键或相同化学基团的一类化合物，称为相对专一性。
15.有些酶只能催化一种光学异构体或立体异构体进行反应，称为空间结构专一性。
16.活化能是指在一定的温度下，1摩尔底物从基态转变为过渡态所需要的自由能。活化能是决定化学速率的内因，是化学反应的能障。
17.酶—底物结合的诱导契合假说（induced-fithypothesis）：酶在发挥催化作用前须先与底物结合，酶与底物相互接近时，两者在结构上相互诱导、相互变形和相互适应，进而结合并形成酶—底物复合物。
18.邻近效应：酶在反应中将各底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系，即将分子间的反应变成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。
19.酶的催化机制：酸—碱催化、共价催化、亲核和亲电催化。
20.米氏方程推导所基于的假设：
21反应是单底物反应；○2测定的反应速率是初速率；○3当[S]>>[E]时，在初速率范围○内底物的消耗很少
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